Интегрированный урок по теме: "Строение и свойства белков"

Разделы: Химия, Биология

Цель: Сформировать понятия белок, структуры белка, физические и химические свойства белков.

Ход урока

I. Организационный момент.

II. Актуализация знаний.

(Ученикам заранее предлагается повторить тему “Аминокислоты”).

Два ученика работают у доски.

Задание 1. Напишите формулы 2-аминопропановой кислоты (аланина) и 3-метил-2-аминобутановой кислоты (валина). Какие еще названия этих кислот Вы можете предложить?

Задание 2. Напишите формулу 2-аминоэтановой кислоты. Какие еще названия этой кислоты Вам известны? Составьте дипептид из двух остатков этой кислоты. Укажите место пептидной связи.

Фронтальная беседа.

  1. Какие две функциональные группы входят в состав аминокислот?
  2. Чем являются аминокислоты с точки зрения кислотно-основных свойств? За счет каких функциональных групп?
  3. Дать понятие пептидной связи.
  4. Могут ли аминокислоты образовывать водородные связи? За счет каких атомов?
  5. Какие вещества называются полимерами? Приведите примеры известных вам полимеров.

III. Постановка познавательной задачи.

Учащиеся, которые работали около доски, отчитываются о выполненном задании.

Давайте посмотрим на доску, где изображен дипептид, состоящий из остатков одной и той же аминокислоты - глицина. Также на доске вы видите две отдельные формулы аминокислот – аланина и валина.

Скажите, на ваш взгляд, может ли образоваться дипептид из разных по составу аминокислот? Для того, чтобы ответить на этот вопрос, обратите внимание на место пептидной связи в дипептиде.

Глицин

-аминоуксусная кислота

Аланин

-аминопропионовая кислота

Да, так как в образовании пептидной связи принимают участие аминогруппа одной аминокислоты и карбоксильная группа другой аминокислоты, углеводородные радикалы не принимают участия в образовании пептидных связей.

Как вы думаете, возможно ли дальнейшее присоединение аминокислот к этому веществу? Ответ обоснуйте.

Да, возможно присоединение, так как у молекулы дипептида имеются свободные карбоксильная группа (С – конец) и аминогруппа (N - конец). Цепь может расти с двух сторон.

Ала-гли

Сколько вариантов соединения вы можете предложить?

Два. Когда аминокислота глицин стоит на первом месте и когда аминокислота глицин стоит на втором месте?

Ала-гли

Гли-ала

В клетках и тканях живых организмов обнаружено свыше 170 различных аминокислот, и из них 20 альфа-аминокислот входят в состав важнейших биологических веществ, называемых белками.

Итак, тема нашего урока “Белки. Строение и свойства”.

Давайте попробуем дать определение белков.

Белки - это биологические полимеры, состоящие из альфа-аминокислот.

Очень хорошо. Запишите это определение в свои рабочие листки.

Примечание: Обычно, учащиеся дают неполное определение белков.

Белки это биологические полимеры, состоящие из аминокислот.

Поэтому им предлагается следующее задание:

Перед нами две полипептидные цепочки. Какой из пептидов, на ваш взгляд, может являться белком и почему?

Первая. Потому что образована альфа-аминокислотами.

Верно. Данная полипептидная цепочка представляет собой первичную структуру белка. Итак, за счет каких связей возникает первичная структура белка?

Первичная структура возникает за счет пептидных связей.

Верно. Давайте запишем это в таблицу.

Но белок гораздо более сложная система, чем полипептидная цепочка. Помимо первичной структуры белка необходимо рассматривать вторичную, третичную, а в некоторых случаях и четвертичную структуры.

В образовании вторичной структуры белка огромную роль играют водородные связи. В начале урока мы вспомнили с вами о том, какие атомы могут участвовать в образовании этого вида связи.

Водород и кислород, азот.

Существуют два типа вторичной структуры
(-спираль и -структура), но в основе каждого из них лежат водородные связи.

-спираль

Заполним рабочие листки.

Третичная структура белка – это способ расположения -спирали и -слоя в пространстве. Осуществляется за счет нескольких типов связей, а именно:

  1. Ковалентные связи между атомами серы различных аминокислот (дисульфидные мостики S – S).
  2. Гидрофильно-гидрофобные взаимодействия

Гидро – вода

Филос – любовь

Фобос – ненависть

Третичная структура белка.

Заполним рабочие листки.

Некоторые белки образуют четвертичную структуру, осуществляемую за счет все тех же водородных связей и сил электростатического притяжения.

Четвертичная структура белка гемоглобина.

Заполним рабочие листки.

Следует отметить, что белки “работают” правильно только в третичной или четвертичной структурах (если таковая имеется).

Мы рассмотрели строение и теперь переходим к свойствам белков. Ведь, как известно, свойства веществ основываются на их строении. Сначала рассмотрим физические свойства белков.

  1. Белки – высокомолекулярные соединения, т.е. это вещества с высокой молекулярной массой от 5 тыс. до миллионов а.е.м. (6500 - инсулин; 32 млн. - белок вируса гриппа).
  2. Растворимость белков в воде зависит от их функций. Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал для тканей: сухожилий, мускульных и покровных. Такие белки в воде не растворимы. Прочность белковых молекул просто поразительна! Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см2 выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАз весом 20 тонн.

    3. Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности, т.е. растворимости. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо в растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекул образуются растворы, называемые коллоидными.

Демонстрация растворения альбумина в воде.

Теперь переходим к химическим свойствам белков. И опять мы здесь увидим не совсем обычные химические реакции, так как белки являются полимерными молекулами. Посмотрите в свои рабочие карточки и ответьте на следующие вопросы:

  1. Какие связи, по Вашему мнению, являются наиболее прочными: пептидные или водородные?

    2. Пептидные, т. к. эта связь относится к ковалентной химической связи.
  2. Какие структуры белков будут разрушаться быстрее и легче?

    3. Четвертичная (если таковая имеется), третичная и вторичная. Первичная структура будет сохраняться дольше других, т.к. она образована более прочными связями.

Денатурация – это разрушение белка до первичной структуры (пептидные связи сохраняются).

Демонстрация опыта. В 5 небольших пробирок налить по 4 мл раствора альбумина. Первую пробирку нагреть в течении 6 – 10 с (до помутнения). Во вторую пробирку добавить 2 мл 3М HCl. В третью - 2 мл 3М NaOH. В четвертую – 5 капель 0,1 М AgNO3. В пятую – 5 капедь 0.1 М NaNO3.

После проведения опыта на рабочих листках учащиеся заполняют пробелы в следующей фразе:

Денатурация – это разрушение белка до структуры под действием , а также под действием растворов различных химических веществ ( , , солей) и радиации.

Будут ли белки после денатурации проявлять свои специфические свойства?

Большинство белков при денатурации утрачивают биологическую активность, т.к. белки проявляют свои специфические свойства только в высших структурах, т.е. третичной и четвертичной.

Как вы полагаете, можно ли разрушить первичную структуру белка?

Наверное, можно.

Это происходит в вашем организме каждый раз, когда в него поступает белковая пища! Сейчас мы будем рассматривать одно из самых важных свойств белков, а именно – гидролиз.

Гидролиз белка. При гидролизе белка происходит разрушение первичной структуры.

Какие вещества будут образовываться при гидролизе?

-аминокислоты.

Давайте попытаемся доказать это при помощи опыта.

Демонстрация опыта, заложенного перед уроком. В две пробирки наливают по 2 мл раствора куриного белка, в одну из них добавляют 1 мл раствора насыщенного раствора фестала (таблетку предварительно освобождают от гладкой оболочки). Фестал представляет собой ферментативный препарат, облегчающий пищеварение. В его состав входят ферменты липаза (расщепляет жиры), амилаза (расщепляет углеводы), протеаза (гидролизует белки). Обе пробирки помещают в водяную баню при температуре человеческого тела 37 – 40oС . В течение 30 минут продолжается процесс “переваривания” белка. По окончанию нагревания в обе пробирки добавляют по 2 мл насыщенного раствора сульфата аммония или любого другоо реагента, вызывающего денатурацию белка. В первой (контрольной) пробирке образуется обильный белый осадок (Почему? - Белок денатурирует). Во второй таких явлений не наблюдается (Почему? - Белок гидролизовался, а аминокислоты и пептиды с небольшой молекулярной массой не свертываются).

На основе продемонстрированного опыта закончите фразу, записанную на рабочих листках.

Гидролиз – это разрушение структуры белка под действием , а так же водных растворов кислот или щелочей.

Подумайте, какое значение для нашего организма имеет гидролиз белков и где он происходит?

Получение аминокислот для нужд организма в результате процессов пищеварения, начинается в желудке, заканчивается в двенадцатиперстной кишке.

Цветные реакции белков – качественные реакции на белки.

а) Биуретовая реакция (Демонстрация опыта).

б) Ксантопротеиновая реакция (Демонстрация опыта).

Заполняем рабочие листки (обратить внимание на условия протекания этих реакций и их важность для проведения опытов на следующем уроке.)

IV. Закрепление

Химические свойства.

  1. Денатурация – это разрушение белка до _____________структуры под действием________________, а также под действием растворов различных химических веществ (______,________, солей) и радиации.
  2. Гидролиз – это разрушение _____________структуры белка под действием________________, а так же водных растворов кислот или щелочей.
  3. Качественные реакции.

      Биуретовая.

      Белок + ___________________________ = _________________________

      Ксантопротеиновая.

      Белок + ___________________________ = __________________________